杆状病毒蛋白融合肽LdF在溶液中的NMR结构研究
黄瑶
河南师范大学文学院,河南新乡,453000
摘要：LD130是舞毒蛾核多角体病毒（Lymantria dispar multiple nucleopolyhedrovirus,LdMNPV）的膜融合蛋白（F蛋白）,其F1亚基N端疏水的保守区为介导膜融合过程的活性肽段,即融合肽区域.利用核磁共振的方法,确定了该融合肽在酸性条件下类膜环境中的溶液结构.结果表明融合肽LdF具有典型的α螺旋结构,整个肽段于类膜环境中呈现两亲性,即螺旋沿轴向可分为亲水侧面和亲脂侧面.该结构有利于对病毒囊膜与细胞膜融合过程的深入理解与研究.
关键词：核磁共振(NMR)结构2DNMR杆状病毒融合肽
分类号：H146(语法)
论文发表日期：2012-01-01
在线出版日期：2025-08-15（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
页数：2( 60-61 )