ZIP1和ZIP2不同程度激活PKC对钾离子通道的磷酸化
龚剑平
徐嘉
Magda lena Bezanilla
Rika van Huizen
Rechel Derin
利民
1.约翰.霍普金斯大学医学院生理神经科学系2.约翰.霍普金斯大学医学院生理神经科学系3.约翰.霍普金斯大学医学院生理神经科学系4.约翰.霍普金斯大学医学院生理神经科学系5.约翰.霍普金斯大学医学院生理神经科学系6.约翰.霍普金斯大学医学院生理神经科学系
摘要：蛋白修饰酶的定向修饰反应是蛋白合成后进行特异、有效修饰的一个关键步骤.ZIP1和ZIP2是两个互为剪切异构体的蛋白,它们既与钾离子通道的Kvb 2亚基结合,又与蛋白激酶c(pkcζ )结合.由于它们的联结作用,使三者形成一个复合物.而ZIP1和ZIP2可不同程度激活pkcζ对钾离子通道的磷酸化,且二者可以相互结合,形成异型多聚体,这就使它们对pkcζ的刺激复杂多变.另外,ZIP1和ZIP2共存于同一种细胞中,并且经神经生长因子刺激后,升高的程度各不相同.这些实验结果提示了pkcζ定向磷酸化的特异性和调控性的分子机理.
关键词：蛋白修饰酶蛋白激酶钾离子通道磷酸化
分类号：Q7(分子生物学)
论文发表日期：2000-01-01
在线出版日期：2025-08-15（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
页数：6( 1-6 )