福氏志贺菌毒力蛋白IpaC的表达与纯化
孙素霞
王红
王勇
向前
吴爱军
俞守义
1.第一军医大学流行病学教研室,广东,广州,5105152.第一军医大学流行病学教研室,广东,广州,5105153.第一军医大学流行病学教研室,广东,广州,5105154.第一军医大学流行病学教研室,广东,广州,5105155.第一军医大学流行病学教研室,广东,广州,5105156.第一军医大学流行病学教研室,广东,广州,510515
摘要:目的表达和纯化福氏志贺菌毒力蛋白IpaC,研究福氏志贺菌的致病机制.方法将含有ipaC基因的pET32a-i-paC表达质粒载体转化大肠杆菌BL21(λDE3),在异丙基硫代-β-D半乳糖苷(IPTG)诱导下表达,对诱导后的表达产物进行SDS-PAGE鉴定,并采用QIA expressionistTM蛋白纯化系统来纯化目的蛋白.结果诱导后的表达产物经SDS-PAGE发现有一相对分子质量约为63 000的条带,其含量约占总蛋白量的11%,以350mmoI/L咪唑洗脱液洗脱,目的蛋白纯度可达90%以上.结论 pET32a-ipaC重组表达质粒转入大肠杆菌后,可稳定、高效地表达目的蛋白,QIA-expressionistTM蛋白纯化系统是一种简便、高效的纯化系统,可获得高纯度的目的蛋白.
关键词:福氏志贺菌:毒力蛋白原核表达蛋白纯化
分类号:Q939.121(微生物分类学(系统微生物学))Q344.13(遗传学分支学科)
资助基金:军队指令性项目(01L050)
论文发表日期:2003-01-01
在线出版日期:2025-08-15(本平台首次上网日期,不代表文献的发表时间)
页数:3( 230-232 )
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第一军医大学学报

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北大核心CSTPCD
ISSN:1673-4254
年,卷(期):2003,23(3)
所属栏目:论著·基础研究