恶性疟原虫多表位重组疫苗在大肠杆菌中的表达及纯化
陈白虹1
李明2
吴岚晓2
赖声礼1
1.华南理工大学电子与通信工程系,5106412.第一军医大学热带病研究室,510515
摘要：目的在体外表达和纯化目的蛋白,为下一步抗攻击试验提供安全有效的产品.方法将化学合成的恶性疟原虫保护性抗原复合基因(HGFSP)与表达载体pRSET重组,在大肠杆菌BL21进行表达:工程菌经超声破菌、离心、离子交换层析、疏水层析、分子筛层析等步骤纯化.结果 SDS-PAGE显示表达产物以非融合、可溶性的形式表达,相对分子质量为23 kDa,占总菌体蛋白的23.65%;纯度可达95%以上.Western-blot分析表明表达产物具有免疫原性.结论成功构建pRSET-HGFSP重组表达系统并得到高效表达,纯化工艺令人满意.
关键词：恶性疟原虫非融合蛋白表达纯化疫苗
分类号：R5(内科学)
资助基金：培训特别规划资助项目(980226)
论文发表日期：2000-01-01
在线出版日期：2025-08-15（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
页数：3( 365-367 )
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