地衣芽孢杆菌2709蛋白酶分离纯化与性质
张浩
张帅
张娜
马永强
1.哈尔滨商业大学食品工程学院,黑龙江哈尔滨,1500762.哈尔滨商业大学食品工程学院,黑龙江哈尔滨,1500763.哈尔滨商业大学食品工程学院,黑龙江哈尔滨,1500764.哈尔滨商业大学食品工程学院,黑龙江哈尔滨,150076
摘要：采用盐析、DEAE阴离子交换层析、凝胶层析等步骤,从地衣芽孢杆菌(B·licheniformis)2709的发酵液中获得了电泳纯的碱性蛋白酶.结果发现:提纯酶的活力达61069U/mg,纯化倍数:38.7,活性回收率:19.3%,去酰氨度:20.9%.并研究了该酶的基本酶学特性,碱胜蛋白酶最适反应温度为50℃,最适作用pH为10.0.40℃保温2 h后该酶保持80%以上的活力,在pH 8～11之间有较高的pH稳定性.
关键词：碱性蛋白酶提纯去酰氨性质
资助基金：国家科技部863课题(2006AA102329)黑龙江省研究生创新科研项目(YJSCX2009-196HLJ)
论文发表日期：2010-01-01
在线出版日期：2025-08-15（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
页数：5( 129-132,148 )
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