海蜇伞部不溶性胶原纤维及酶促溶性胶原蛋白的热稳定性对比研究
王煦松1
杨祺福1
孙睿1
张玉莹1
李冬梅2
董秀萍2
朱蓓薇2
秦磊2
1.大连工业大学食品学院,辽宁大连,1160342.大连工业大学食品学院,辽宁大连116034;国家海洋食品工程技术研究中心,辽宁大连116034
摘要：海蜇(Rhopilema esculentum)是我国传统渔业生产的重要大型经济水母,其伞部胶原蛋白含量丰富,但胶原蛋白对热敏感,对其热稳定性进行研究对海蜇资源的开发利用至关重要.本论文从海蜇伞部提取得到不溶性胶原纤维(ICF)及酶促溶性胶原蛋白(PSC),并对其热稳定性进行对比分析.结果表明,海蜇伞部ICF与PSC的氨基酸组成及分子质量类似于Ⅰ型胶原蛋白,其高级结构差异亦造成热稳定性的不同.傅里叶变换红外光谱(FT-IR)研究发现,在加热至36℃时,PSC的酰胺Ⅰ带红外吸收骤然降低,结构发生明显变化,而ICF温度升高至50℃时,酰胺Ⅰ带红外吸收才开始略有变化,ICF热稳定性优于PSC.二维红外分析研究发现,PSC中310-螺旋结构与ICF中β-折叠结构(低频率)对温度变化最为敏感,除自动峰外,PSC与ICF均存在若干交叉峰,说明热处理过程中各个结构之间存在着分子内和分子间的相互作用.本研究为海蜇胶原蛋白的开发利用提供了一定的理论基础.
关键词：海蜇不溶性胶原纤维胶原蛋白二维红外光谱热稳定性
资助基金：国家自然科学基金(31401519)国家自然科学基金(31401520)辽宁省高等学校优秀科技人才支持计划(LJQ2013061)
论文发表日期：2016-01-01
在线出版日期：2025-08-15（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
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