重组幽门螺杆菌热休克蛋白A的纯化研究
郭鹰
邹全明
朱永红
吴超
张卫军
1.第三军医大学医学检验系临床微生物学及免疫学教研室,重庆,4000382.第三军医大学医学检验系临床微生物学及免疫学教研室,重庆,4000383.第三军医大学医学检验系临床微生物学及免疫学教研室,重庆,4000384.第三军医大学医学检验系临床微生物学及免疫学教研室,重庆,4000385.第三军医大学医学检验系临床微生物学及免疫学教研室,重庆,400038
摘要：目的对重组幽门螺杆菌热休克蛋白A大肠杆菌工程菌表达的rHspA蛋白进行纯化研究.方法酵后的重组大肠杆菌进行高压破菌后,采用镍离子亲和柱层析和凝胶过滤柱层析相结合的方法分离纯化rHspA,使用SDS-PAGE和HPLC鉴定蛋白纯度,注射免疫家兔检测纯化后的rHspA的免疫学活性.结果所纯化获得的rHspA蛋白纯度＞98%,总回收率为60%,并且保持了良好的免疫学活性.结论建立了从重组大肠杆菌中纯化高纯度rHspA的工艺,为Hp疫苗的进一步研究提供了材料.
关键词：幽门螺杆菌热休克蛋白柱层析
分类号：R377(医学微生物学（病原细菌学、病原微生物学）)R392.11(医学免疫学)
资助基金：国家科技攻关项目(96-901-01-54)国家高技术研究发展计划(863计划)(2001AA215161)
论文发表日期：2005-01-01
在线出版日期：2025-08-15（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
页数：4( 285-287,291 )
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