腐食酪螨第3组分过敏原的分子结构、理化性质及抗原表位分析
王楠
白雪强
陈文艳
李圆圆
张晓金
江苏医药职业学院基础医学部,江苏盐城224005
摘要：目的 分析腐食酪螨第3组分过敏原(Tyr p 3)的结构、理化性质、B/T细胞抗原表位.方法 从美国国家生物信息技术中心(NCBI)数据库中索引到Tyr p 3蛋白的氨基酸序列.运用网络在线数据库ProtScale tools分析了Tyr p 3蛋白的一级结构;采用SOPMA网络在线服务器分析Tyr p 3蛋白的二级结构;采用网络在线数据库SWISS-MODEL完成对Tyr p 3蛋白三级结构的同源建模,并对预测得到的Tyr p 3蛋白三级结构模型稳定性进行验证.运用网络在线数据库SignalP 4.1预测Tyr p 3的信号肽;运用网络在线数据库TMHMM2.0预测Tyr p 3的跨膜区域的位置.运用网络在线服务器ProtScale tools预测分析了Tyr p 3蛋白的理化性质,包括Tyr p 3的亲疏水性、不稳定性指数、理论等电点(pI),以及运用网络在线数据库NetPhos3.1分析Tyr p 3的磷酸化位点.利用DNA-STAR Lasergene软件中的Protean软件、网络在线数据库BCPreds和免疫表位数据库(IEDB)网络在线数据库预测分析了Tyr p 3的B细胞表位,利用网络在线数据库NetMHCⅡ2.2和网络在线数据库NetMHCⅡpan-3.1预测分析了Tyr p 3的T细胞表位.结果 Tyr p 3蛋白质的一级结构共含有269个氨基酸,分子量为28380.13 Da.Tyr p 3的二级结构包括α螺旋(氨基酸占比19.65％)、β转角(氨基酸占比5.96％)、延伸链(氨基酸占比25.61％)和无规则卷曲(氨基酸占比50.19％).通过同源建模得到的Tyr p 3蛋白三级结构,经验证Tyr p 3蛋白的三级结构的同源建模结果是合理的.Tyr p 3第1～16位氨基酸为Tyr p 3的信号肽;Tyr p 3蛋白跨膜结构域的氨基酸起始位置到终止位置为247～268.Tyr p 3是一种亲水且理化性质稳定的蛋白,其理论等电点5.63;Tyr p 3含有9个丝氨酸激酶、7个苏氨酸激酶及3个酪氨酸激酶磷酸化位点.Tyr p 3的B细胞抗原表位有5个肽序列,其氨基酸位置分别为第102～113位氨基酸、第145～150位氨基酸、第161～170位氨基酸、第207～221位氨基酸、第237～242位氨基酸,T细胞表位的肽序列有3个,其氨基酸位置分别为第89～100位氨基酸、第114～125位氨基酸和第175～185位氨基酸.结论 Tyr p 3是一种亲水且理化性质稳定的蛋白,预测得到的B/T抗原表位为Tyr p 3表位的疫苗和肽-ELISA检测试剂盒的研发提供参考.
关键词：腐食酪螨腐食酪螨第3组分过敏原B细胞表位T细胞表位
分类号：R384.4(医学寄生虫学)
资助基金：盐城市医学科技发展计划项目(YK2019050)
论文发表日期：2022-02-25
在线出版日期：2025-08-15（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
页数：5( 44-48 )
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