麻疹病毒N蛋白原核表达纯化条件的优化
侯丹丹1
王云龙1
张怡青1
孙新城2
李玉林3
米海3
王继创3
程蕾3
1.河南师范大学 生命科学学院,河南 新乡,4530072.郑州轻工业学院 食品与生物工程学院,河南 郑州,4500013.河南省生物工程技术研究中心,河南 郑州,450001
摘要：通过构建重组表达质粒，诱导表达纯化麻疹病毒 N 蛋白．将麻疹病毒 N 蛋白基因片段与载体pET -32a（＋）相连接，通过 PCR 方法扩增获得重组质粒 pET -32a（＋）/N，然后将重组质粒转入大肠杆菌 E．coli BL21（DE3）内，并优化诱导表达时间、温度、诱导剂浓度等条件．SDS -PAGE 和 West-ern blot 蛋白印迹检测表明，麻疹病毒 N 蛋白分子质量约为60 kD，表达产物用 Ni -NTA 亲和层析和DEAE 纯化后，纯度达90％．
关键词：麻疹病毒核壳蛋白原核表达蛋白纯化
分类号：Q786.4(基因工程（遗传工程）)
论文发表日期：2013-01-01
在线出版日期：2025-08-15（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
页数：4( 32-34,47 )
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